Principi della relazione fra struttura e funzione delle
principali molecole biologiche, con particolare riguardo ai domini funzionali
proteici e alle proprietà chimico-fisiche dei nucleotidi.
Meccanismi di attività degli enzimi; regolazione
dell’attività enzimatica.
Funzionamento delle principali vie anaboliche e
cataboliche.
Interazione fra le vie metaboliche e meccanismi
regolatori
Principali metodologie di indagine applicate alle
proteine ed agli acidi nucleici.
Modulo e/o Codocenza | Docente | CFU |
---|---|---|
BIOCHIMICA | Francesco Saverio Costanzo | 5 |
BIOCHIMICA | Francesco Saverio Costanzo | 3 |
Scuola di Farmacia e Nutraceutica - Data stampa: 15/06/2025
Le modalità sono indicate dall’art.8 del Regolamento
didattico d’Ateneo.
Alla fine del corso lo
studente avrà compreso che la funzione delle molecole è determinata dalle loro
caratteristiche strutturali, e che questa funzione è svolta nel contesto altamente
regolato delle vie metaboliche, strettamente interconnesse fra di loro. La
conoscenza dei singoli passaggi delle vie metaboliche, pertanto, è meno rilevante
della conoscenza dei punti di interconnessione fra le vie metaboliche e dei
meccanismi generali e specifici della loro regolazione, inclusi quelli che
controllano l’attività degli enzimi.
Indicare una o più delle successiveopzioni: Lezioni
frontali, laboratori didattici, tirocinio, simulazione casi, problemsolving,
esercitazioni
INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA ED ALLE BIOTECNOLOGIE.
La Biotecnologia, possibili classificazioni.
Biotecnologia Bianca, Rossa, Verde, Blu. Tecnologie innovative; trascrittomica
e proteomica. Le nanotecnologie. La compartimentazione delle vie metaboliche.
Molecole e Macromolecole. Le reazioni biochimiche più comuni. Anabolismo e
Catabolismo.
2) LA STRUTTURA DELLE MOLECOLE
Aminoacidi; Lipidi; Carboidrati; Nucleotidi ed Acidi
Nucleici
ENZIMOLOGIA
Definizione e caratteristiche generali; enzimi e
catalizzatori naturali; potere catalitico; specificità, regolazione
dell’attività; equilibrio di reazione; energia di attivazione, il complesso
enzima-substrato; modello chiave-serratura ed adattamento indotto, altri siti
funzionali; classificazione degli enzimi.
Enzimi di restrizione; il sistema restrizione e
modificazione; il riconoscimento del DNA, enzimi di tipo 1, 2 e 3; le modalità
dell’idrolisi, blunt-ends e stickyends; isoschizomeri; mappa di restrizione.
Cinetica enzimatica; la velocità della reazione; il
complesso enzima-substrato; la cinetica secondo Michaelis e Menten; la Km;
ruolo della temperatura e del pH; reazioni bi-substrato; inibizione enzimatica
reversibile ed irreversibile, competitiva e non competitiva; gli
antimetaboliti. La regolazione dell’attività enzimatica: fattori genetici,
modificazioni covalenti, regolazione allosterica, compartimentazione.
Enzimi plasma-specifici e non plasma-specifici; gli
isoenzimi; saggio di attività enzimatica; reazioni accoppiate; proteolisi
limitata.
LE PRINCIPALI VIE METABOLICHE
Glicolisi; glucosio e glicemia; caratteristiche generali;
intermedi fosforilati; le reazioni; la fosforilazione a livello substrato;
destino metabolico del piruvato; ciclo di Cori; deficit di piruvatochinasi.
Metabolismo del glucosio nelle neoplasie; la PET.
Glicogenolisi e glicogenosintesi; fasi della
glicogenolisi; regolazione ormonale della glicogenolisi; fasi della
glicogenosintesi; l’UDP-glucosio è il substrato della sintesi di glicogeno;
regolazione ormonale della glicogenosintesi.
Gluconeogenesi; fasi della gluconeogenesi; tappe
irreversibili della gluconeogenesi e della glicolisi; regolazione della
gluconeogenesi; i cicli futili.
Altre vie di utilizzazione del glucosio; shunt esosi e
via del pentoso-fosfato; ruolo dell’UDPG, l’UDP-glucuronato e la
detossificazione; biosintesi vit. C.
Ciclo di Krebs; caratteristiche generali; la sintesi dell’acetilCoA;
il complesso della piruvato-deidrogenasi; le reazioni del ciclo, reazioni
anaplerotiche. Ciclo di Krebs e trasformazione neoplastica.
Catabolismo aminoacidico; destino aminoacidi in eccesso;
destino dello scheletro carbonioso, destino del gruppo amminico, il ciclo
dell’urea. Difetti genetici del metabolismo aminoacidico.
Catabolismo dei lipidi; digestione e trasporto dei
grassi; destino del glicerolo; la beta-ossidazione; i corpi chetonici.
Biosintesi dei lipidi; sintesi degli acidi grassi; sintesi
di malonil-CoA e acido grasso sintasi; sintesi ac.grassi insaturi.
INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO. RUOLO DEGLI ORMONI
Molecole segnale; metabolismo e tessuto epatico;
metabolismo e tessuto adiposo; metabolismo e tessuto muscolare; metabolismo e cervello;
la comunicazione fra le cellule; la gerarchia del sistema endocrino; ormoni
ipofisari; ormoni del pancreas.
MODIFICAZIONI E MUTAZIONI
Definizione di mutazione, modificazione, polimorfismo; la
velocità di mutazione; le neoplasie ereditarie e i geni coinvolti; test
genetici e test di suscettibilità; il counseling. Principali tecniche della
diagnosi molecolare di mutazione.
Elettroforesi di DNA e Proteine; sequenza del DNA;
ibridazione degli acidi nucleici; autoradiografia; western blotting; PCR;
DNAseIfootprinting; EMSA; principi delle tecniche di proteomica; i microarrays.
Libri di testo, immagini tratte dai siti web, articoli
scientifici.
Le modalità generali sono indicate nel regolamento
didattico di Ateneo all’art.22 consultabile al link http://www.unicz.it/pdf/regolamento_didattico_ateneo_dr681.pdf
L’esame finale sarà svolto in forma orale
135 ore di studio individuale
Seminari e prove in itinere aperte alla discussione;
proiezioni delle sole immagini ed invito agli studenti a discuterle,
commentarle, confrontare se sono state riportate correttamente negli appunti.