Scuola di Farmacia e Nutraceutica
Università Magna Graecia di Catanzaro
Università Magna Graecia di Catanzaro
Principi della relazione fra struttura e funzione delle principali molecole biologiche, con particolare riguardo ai domini funzionali proteici e alle proprietà chimico-fisiche dei nucleotidi.
Meccanismi di attività degli enzimi; regolazione dell’attività enzimatica.
Funzionamento delle principali vie anaboliche e cataboliche.
Interazione fra le vie metaboliche e meccanismi regolatori
Principali metodologie di indagine applicate alle proteine ed agli acidi nucleici.
| Modulo e/o Codocenza | Docente | CFU |
|---|---|---|
| BIOCHIMICA | Francesco Saverio Costanzo | 5 |
| BIOCHIMICA | Francesco Saverio Costanzo | 3 |
Scuola di Farmacia e Nutraceutica - Data stampa: 15/06/2025
Le modalità sono indicate dall’art.8 del Regolamento didattico d’Ateneo.
Alla fine del corso lo studente avrà compreso che la funzione delle molecole è determinata dalle loro caratteristiche strutturali, e che questa funzione è svolta nel contesto altamente regolato delle vie metaboliche, strettamente interconnesse fra di loro. La conoscenza dei singoli passaggi delle vie metaboliche, pertanto, è meno rilevante della conoscenza dei punti di interconnessione fra le vie metaboliche e dei meccanismi generali e specifici della loro regolazione, inclusi quelli che controllano l’attività degli enzimi.
Indicare una o più delle successiveopzioni: Lezioni frontali, laboratori didattici, tirocinio, simulazione casi, problemsolving, esercitazioni
INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA ED ALLE BIOTECNOLOGIE.
La Biotecnologia, possibili classificazioni. Biotecnologia Bianca, Rossa, Verde, Blu. Tecnologie innovative; trascrittomica e proteomica. Le nanotecnologie. La compartimentazione delle vie metaboliche. Molecole e Macromolecole. Le reazioni biochimiche più comuni. Anabolismo e Catabolismo.
2) LA STRUTTURA DELLE MOLECOLE
Aminoacidi; Lipidi; Carboidrati; Nucleotidi ed Acidi Nucleici
ENZIMOLOGIA
Definizione e caratteristiche generali; enzimi e catalizzatori naturali; potere catalitico; specificità, regolazione dell’attività; equilibrio di reazione; energia di attivazione, il complesso enzima-substrato; modello chiave-serratura ed adattamento indotto, altri siti funzionali; classificazione degli enzimi.
Enzimi di restrizione; il sistema restrizione e modificazione; il riconoscimento del DNA, enzimi di tipo 1, 2 e 3; le modalità dell’idrolisi, blunt-ends e stickyends; isoschizomeri; mappa di restrizione.
Cinetica enzimatica; la velocità della reazione; il complesso enzima-substrato; la cinetica secondo Michaelis e Menten; la Km; ruolo della temperatura e del pH; reazioni bi-substrato; inibizione enzimatica reversibile ed irreversibile, competitiva e non competitiva; gli antimetaboliti. La regolazione dell’attività enzimatica: fattori genetici, modificazioni covalenti, regolazione allosterica, compartimentazione.
Enzimi plasma-specifici e non plasma-specifici; gli isoenzimi; saggio di attività enzimatica; reazioni accoppiate; proteolisi limitata.
LE PRINCIPALI VIE METABOLICHE
Glicolisi; glucosio e glicemia; caratteristiche generali; intermedi fosforilati; le reazioni; la fosforilazione a livello substrato; destino metabolico del piruvato; ciclo di Cori; deficit di piruvatochinasi. Metabolismo del glucosio nelle neoplasie; la PET.
Glicogenolisi e glicogenosintesi; fasi della glicogenolisi; regolazione ormonale della glicogenolisi; fasi della glicogenosintesi; l’UDP-glucosio è il substrato della sintesi di glicogeno; regolazione ormonale della glicogenosintesi.
Gluconeogenesi; fasi della gluconeogenesi; tappe irreversibili della gluconeogenesi e della glicolisi; regolazione della gluconeogenesi; i cicli futili.
Altre vie di utilizzazione del glucosio; shunt esosi e via del pentoso-fosfato; ruolo dell’UDPG, l’UDP-glucuronato e la detossificazione; biosintesi vit. C.
Ciclo di Krebs; caratteristiche generali; la sintesi dell’acetilCoA; il complesso della piruvato-deidrogenasi; le reazioni del ciclo, reazioni anaplerotiche. Ciclo di Krebs e trasformazione neoplastica.
Catabolismo aminoacidico; destino aminoacidi in eccesso; destino dello scheletro carbonioso, destino del gruppo amminico, il ciclo dell’urea. Difetti genetici del metabolismo aminoacidico.
Catabolismo dei lipidi; digestione e trasporto dei grassi; destino del glicerolo; la beta-ossidazione; i corpi chetonici.
Biosintesi dei lipidi; sintesi degli acidi grassi; sintesi di malonil-CoA e acido grasso sintasi; sintesi ac.grassi insaturi.
INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO. RUOLO DEGLI ORMONI
Molecole segnale; metabolismo e tessuto epatico; metabolismo e tessuto adiposo; metabolismo e tessuto muscolare; metabolismo e cervello; la comunicazione fra le cellule; la gerarchia del sistema endocrino; ormoni ipofisari; ormoni del pancreas.
MODIFICAZIONI E MUTAZIONI
Definizione di mutazione, modificazione, polimorfismo; la velocità di mutazione; le neoplasie ereditarie e i geni coinvolti; test genetici e test di suscettibilità; il counseling. Principali tecniche della diagnosi molecolare di mutazione.
PRINCIPALI TECNICHE
Elettroforesi di DNA e Proteine; sequenza del DNA; ibridazione degli acidi nucleici; autoradiografia; western blotting; PCR; DNAseIfootprinting; EMSA; principi delle tecniche di proteomica; i microarrays.
Libri di testo, immagini tratte dai siti web, articoli scientifici.
Le modalità generali sono indicate nel regolamento didattico di Ateneo all’art.22 consultabile al link http://www.unicz.it/pdf/regolamento_didattico_ateneo_dr681.pdf
L’esame finale sarà svolto in forma orale
135 ore di studio individuale
Seminari e prove in itinere aperte alla discussione; proiezioni delle sole immagini ed invito agli studenti a discuterle, commentarle, confrontare se sono state riportate correttamente negli appunti.